ULaval:MED-1200/Biochimie et métabolisme/Protéines

De Wikimedica
Révision datée du 22 août 2018 à 16:24 par Florence Bugnon (discussion | contributions) (Ajout d'un tableau résumant les structures et d'un peu de contenu dans l'intro/intro des structures)

Les protéines sont des macromolécules composées de plusieurs acides aminés. Elles sont à la base de tout système vivant.

Acides aminés

Les acides aminés sont des molécules comportant un carbone « alpha » auquel sont reliés un groupement aminé (NH2), un groupement carboxyle (COOH) et une chaîne latérale que l’on nomme souvent « R ». C’est cette chaîne latérale qui différencie les 20 acides aminés à la base de la formation des protéines. De plus, ces chaînes ont diverses propriétés chimiques, ce qui permet leur classification :   

Catégorie Acides aminés
Hydrophobes Alanine (ala)

Valine (val)

Leucine (leu)

Isoleucine (ile)

Méthionine (met)

Proline (pro)

Phénylalanine (phe) Tryptophane (trp)

Polaires hydrophiles – acides

(ont une charge négative à un pH de 6-7)

Aspartate (asp)

Glutamate (glu)    

Polaires hydrophiles – basiques

(ont une charge positive à un pH de 6-7)    

Lysine (lys)

Arginine (arg)

Histidine (his)    

Non polaires hydrophiles     Glutamine (gln)

Asparagine (asn)

Glycine (gly)

Sérine (ser)

Thréonine (thr)

Cystéine (cys) Tyrosine (tyr)

Il est intéressant de noter qu’à l’exception de la glycine, le carbone alpha est asymétrique, ce qui signifie qu’il n’est pas lié à deux groupements de même nature. Cela le rend « optiquement actif », les acides aminés naturels étant habituellement dextrogyres.

Structure protéique

Une protéine comporte quatre niveaux structurels. En effet, ce n’est pas seulement la séquence d’acides aminés qui déterminera les propriétés et la nature d’une protéine. Ces quatre niveaux sont essentiels pour obtenir une protéine fonctionnelle, puisqu'une protéine ne fonctionne que si sa structure est adéquate. La structure dépend non seulement de la protéine, mais aussi de l'environnement, elle peut être modifiée par des facteurs externes comme le pH et la température

Primaire

Pour former une chaîne d’acides aminés, ces derniers doivent s’assembler comme un collier de perles. C’est une sorte de polymérisation. Pour ce faire, les acides aminés se joignent par « liaisons peptidiques », un type de liaison covalente. Cette liaison peptidique se forme entre le groupement aminé et le groupement carboxyle de deux acides aminés adjacents. Lors de la création du lien, qui nécessite de l’ATP, il y a une molécule d’eau qui est produite. C’est ainsi que la chaîne d’acides aminés, maintenant appelés « résidus » puisqu’ils sont reliés, forme la structure primaire de la protéine. La longueur de cette chaîne peut être très variable, allant d’une centaine à un millier de résidus.

Secondaire

La structure secondaire résulte des interactions entre les différentes chaînes latérales des résidus assemblés ensemble. Ces interactions peuvent être des forces d’attraction ou de répulsion, ce qui force la longue chaîne à se tordre et se plier. Parmi les formes fréquentes, on retrouve le feuillet plissé β et l’hélice α. Ces dernières résultent de la formation de « ponts hydrogène » entre les divers groupements NH et CO.

  • Hélice α : permet un grand nombre de ponts hydrogène, ce qui la rend stable et compacte;
  • Feuillet plissé β : la chaîne de résidus pouvant alors se replier sur elle-même, les séquences se retrouvent parallèles, les unes sur les autres, ce qui donne de la souplesse et de l’envergure.

Environ 30% des acides aminés adoptent chacune de ces conformations, ce qui fait que les 60% restant n’optent pas pour une forme particulière. Les ponts hydrogène ne sont pas des liaisons très fortes, ce qui fait qu'ils peuvent facilement être altérés par des variations du milieu environnant.

Tertiaire

La structure tertiaire consiste en l’ensemble de la conformation de la chaîne protéique. C’est en quelque sorte la somme de toutes les interactions, fortes ou faibles, présentes dans la protéine. On retrouve l’ensemble des ponts hydrogènes, des liaisons disulfures (entre les atomes de soufre des cystéines) et des interactions hydrophobes et électrostatiques, en plus des liaisons peptidiques. Pour la distinguer de la structure secondaire, la structure tertiaire offre une vue globale de la macromolécule, alors que la structure secondaire s’attarde plutôt qu’à une partie. Des « domaines » sont présents chez les grosses molécules, ce qui leur permet un repliement supplémentaire. La séquence d’un domaine a une grosseur semblable à une protéine de taille moyenne et c’est souvent à cet endroit que se trouve un site clé pour la fonction de la protéine.

Encore une fois, cette structure est très sensible aux variations de l’environnement, c’est ce que l’on nomme l’« élasticité » et qui explique les différents comportements d’une même enzyme selon son milieu.

Quaternaire

La structure quaternaire est en fait un assemblage de plusieurs chaînes protéiques, de plusieurs monomères. Chaque chaîne comporte elle-même les trois niveaux d’organisation ci-haut, mais c’est grâce à l’assemblage des chaînes que la protéine devient fonctionnelle et peut avoir une activité biologique. Un exemple bien connu est celui de l’hémoglobine, composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta. Toutefois, ce ne sont pas toutes les protéines qui ont un quatrième niveau d’organisation; on parle alors de protéine monomérique.

Résumé des structures
Primaire Chaîne simple d'acides aminés
Secondaire Organisation de la chaîne en feuille bêta et hélice alpha
Tertiaire Forme tridimensionnelle de la structure
Quarternaire Association de plusieurs chaînes (identiques ou différentes)

Fonctions

Fonction Exemples
Biocatalyseur Les enzymes sont des protéines qui permettent à des réactions chimiques de se produire dans les conditions biologiques.
Structure Exemples de la kératine, de la fibroïne, du collagène et de l’élastine
Transport Rôle des hormones

Exemples de l’insuline, glucagon et des hormones parathyroïdiennes On retrouve aussi dans cette catégorie des répresseurs et les inducteurs qui modulent la production protéique

Contraction, mouvement Exemples de l’actine, de la myosine et de la tubuline
Défense Exemple des immunoglobulines (anti-corps), du fibrinogène, de la thrombine et des protéines toxiques (toxines, venins)
Récepteurs Exemple des récepteurs hormonaux et de la rhodopsine