ULaval:MED-1200/Biochimie et métabolisme/Questions

question

Quelles sont les groupes formant un acide aminé

• carbone alpha
• groupement amine
• groupement carboxyle
• chaine latérale

Vrai ou faux? Une protéine est un polymère formé d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède toujours une structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

1. Vrai
2. Faux

b

Faux
La protéine ne possède pas toujours une structure quaternaire.

Qulles sont les quatres niveaux de structure d'une protéine?

• Structure primaire
• Structure secondaire
• Structure tertiaire
• Structure quaternaire

Tous les éléments concernant les quatres niveaux de structures d'une protéine sont vrais, SAUF UN, lequel?

1. La structure primaire fait référence à l'ordre des acides aminés.
2. L'organisation dans l'espace des acides aminés qui sont près les uns des autres dans la structure primaire est appelée structure secondaire.
3. La structure quaternaire permet à des acides aminés très éloignés les uns des autres selon leur structure primaire de se retrouver à proximité.
4. L'arrangement spatial de la protéine est primordial pour qu'elle soit fonctionnelle.
5. L'association de chaînes polypeptidiques peuvent être identiques ou différentes et constituent la structure quaternaire.

c

C'est la structure tertiaire qui le permet. En effet, les acides aminés entre différents segments polypeptidiques ne sont pas liés par la structure primaire.

Tous les éléments concernant les enzymes sont vrais, SAUF UN, lequel?

1. Une protéine ayant un pouvoir catalytique est nommée enzyme.
2. Les biocatalyseur augmentent la vitesse d'une réaction chimique en abaissant la quantité d'énergie nécessaire pour entamer la modification du substrat.
3. L'abaissement de l'énergie d'activation provient de l'orientation plus optimal des molécules de substrats.
4. Les molécules de substrats se lient au site catalytique de l'enzyme par des liaisons électrostatiques, hydrophobes et chimiques formant ainsi des complexes intermédiaires nouveaux.
5. Les enzymes sont spécifiques.

d

Le site catalytique forme des liaisons électrostatiques, hydrophobes et des ponts H avec les substrats.

Quel énoncé n'est pas un des mécanismes d'action d'un biocatalyseur?

1. Accélère la vitesse de réaction
2. change la conformation d'un ou des substrats
3. abaisse l'énergie d'activation
4. liaison spécifique du (des) substrat (s)

b

Vrai ou faux? L'apoenzyme est une holoenzyme sans son cofacteur, ce qui ralentit son pouvoir catalytique.

1. Vrai
2. Faux

b

Faux
L'apoenzyme est inactive sans son cofacteur.

Vrai ou faux? Un cofacteur peut être un ion métallique ou une coenzyme

1. Vrai
2. Faux

a

Vrai

Lors d'une réaction enzymatique impliquant une concentration constante d'enzyme, l'on peut séparer la durée de la réaction en 3 phases :

A, lorsque la quantité de substrat est excessivement supérieure à la quantité d'enzyme.

B, lorsque la quantité de substrat est plus ou moins égale à la quantité d'enzyme.

C, lorsque la quantité de substrats est devenue négligeable.

Lequel des énoncés parmi les suivants ne contient que des éléments vrais.

1. La vitesse de la réaction en A est environ constante, Les sites catalytiques sont saturés en A, La vitesse de formation des produits en B diminue au fil du temps.
2. La vitesse de la réaction en A est environ constante, Les sites catalytiques sont saturés en B, Il n'y a pratiquement plus de produits formés à la phase C.
3. La vitesse de la réaction en A est environ constante, Les sites catalytiques sont saturés en B, La quantité de produit à la phase C est supérieure à celle en B.
4. La vitesse de la réaction en A est environ constante, Les sites catalytiques sont saturés en A, La quantité de produit à la phase B est supérieure à celle en C.

a

Vrai ou faux? On peut estimer que la vitesse initiale d'une réaction enzymatique est directement proportionnelle à la concentration de substrat lorsque cette concentration est faible.

1. Vrai
2. Faux

a

Vrai
cependant, lorsque la concentration est très élevée, les sites enzymatiques vont être saturés et la vitesse initiale ne pourra pas augmenter même si l'on augmente la quantité de substrat.

La constante de Michaelis est définie comme étant la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse enzymatique maximale. Quel énoncé est vrai par rapport à cette constante.

1. Elle est proportionnelle à l'affinité de l'enzyme pour son substrat.
2. Augmenter la concentration d'enzyme d'un mélange diminuera sa valeur.
3. Aucune de ces réponses.
4. Toutes ces réponses sont bonnes.

c

Vrai ou faux? Si la concentration en substrat est très élevée, la vitesse initiale va augmenter de façon proportionnelle à l'augmentation de la quantité d'enzyme.

1. Vrai
2. Faux

a

Vrai
Tous les sites étant occupés, si l'on augmente la quantité d'enzyme, cela fera en sorte qu'il y aura des places de plus pour le substrat qui est en énorme quantité. Ainsi, la vitesse augmentera.

Quel(s) énoncé(s) est(sont) vrai(s) par rapport au milieu intérieur et à la performance de l'enzyme.

1. Chez l'homme, la majorité des enzymes ont un fonctionnement optimal à 37 °C.

2. La performance de l'enzyme augmente au fur et à mesure que le pH augmente, pour ensuite atteindre un maximum. Par la suite, une augmentation du pH diminuera la performance de l'enzyme.

3. Chez l'homme, la majorité des enzymes ont un fonctionnement optimal à un pH de 7.

4. Les conditions du milieu intérieur peuvent faire varier la vitesse maximale de l'enzyme.

1. 1,2 et 3
2. 1 et 3
3. 1,2,3 et 4
4. 2 et 4
5. 4

d

Trouvez le terme approprié pour chacune des définition.

1.Augmentation de la synthèse d'enzyme.

2.Diminution de la synthèse d'enzyme.

3.Enzyme dont la synthèse est constante.

1. Induction

2. Répression

3. Enzyme constitutive